Le collagène est l'un des composants principaux de la peau et des articulations. Naturellement, au fil des années, sa production diminue. Une alimentation équilibrée, saine et variée, et une bonne hygiène de vie contribuent à soutenir la production de collagène de l’organisme et à conserver une peau tonique.
Le collagène est la protéine la plus abondante du corps humain. Elle a une forme de fibre, et se trouve entre les cellules dans les organes.
Pour mieux comprendre la structure d’une fibre de collagène, imaginez une corde d’escalade : un tressage de petites fibres textiles en une plus grosse, résistante, avec une pointe d’élasticité.
Dans le collagène, les petites fibres sont des assemblages de petites molécules – les acides aminés – en chaînes alpha. 3 chaînes alpha se torsadent ensemble pour former des molécules plus grosses, les fibrilles, qui s’assemblent encore pour former des fibres de plus grand diamètre.
Il en résulte une molécule tonique, résistante à l’étirement (dans la peau, les tendons, les ligaments, les tissus de soutien des viscères) ou à la compression (les cartilages articulaires). Pris oralement, le collagène est digéré et devient une source importante d’acides aminés isolés ou sous forme de petites chaînes : les peptides de collagène. La glycine, la proline et la lysine sont les acides aminés les plus représentés dans le collagène. Il permet également d’apporter 7 des 8 acides aminés essentiels (qui ne peuvent pas être fabriqués par le corps et doivent donc être apportés par l’alimentation).
Plusieurs étapes jalonnent la formation du collagène. Les cellules qui produisent le collagène sont les fibroblastes. La vitamine C participe à l'assemblage des chaînes alpha ainsi qu'à celui des fibrilles entre elles. Chacune des trois chaînes constitutives du collagène contient 1050 acides aminés liés par des hydrogènes. Parmi les acides aminés, la glycine occupe le centre de la structure moléculaire de collagène. La proline et l'hydroxyproline sont toutes deux essentielles à la biosynthèse de la molécule mais également à sa structure. La forme particulière hélocoïdale de la proline accroit la résistance du collagène.
Le collagène est présent dans tous les organes du corps humain. Selon le mode d'assemblage de ses 3 chaînes, il existe plusieurs types de collagène, chacun ayant sa spécialité. Par exemple, les molécules de collagène de type I, II et III sont très présentes dans la composition du derme, couche supérieure de la peau. Les données scientifiques actuelles ont déterminé 28 types différents de cette molécule, chacun possédant des effets sur l'organisme distincts.
Le mot collagène vient d'une traduction du grec kolla signifiant colle et de -gène signifiant engendrer. Un nom explicite pour cette protéine qui soutient l'intégrité de la matrice extracellulaire et assure la cohésion de tous les tissus entre eux.
C'est pourquoi il est un élément qui favorise le maintien de l'hydratation1 de la peau, entre autres.
Il se retrouve également dans les parois des vaisseaux sanguins, pourvoyeurs de nutriments et d'oxygène.
Naturellement, cette protéine structurale joue un rôle dans la cicatrisation des organes internes et externes lésés2.
Les bienfaits du collagène sont donc multiples mais dépendent de la capacité de l'organisme à en réaliser la synthèse, variable selon l'âge et les apports nutritionnels, notamment. Il s'agit donc de préserver ce capital "collagène".
Le vieillissement est un phénomène naturel qui a des conséquences bien visibles sur l'épiderme :
La réduction des rides est le premier levier de la consommation de collagène. Pourtant, cette protéine n'agit pas que sur le vieillissement de la peau mais bien de tous les tissus organiques.
À l'âge adulte, la perte moyenne de collagène s'élèverait à 1% par an.
Jusqu'à l’âge de 25-30 ans environ, le corps produit cette protéine en suffisance. Puis, une réduction régulière s'opère pour s'accentuer vers l'âge de 50 ans. Outre les critères évoqués plus haut, d'autres facteurs influencent le maintien d'une bonne production de collagène, notamment la surexposition au soleil, la pollution de l'air, les changements hormonaux de la ménopause, le stress et un régime alimentaire déficitaire en vitamines, acides gras et oligoéléments et riche en glucides et sucres raffinés. C'est ainsi que se marquent les signes de l'âge dans l'organisme.
En réalité, rares sont les aliments qui fournissent du collagène (et ils ne seront pas du goût de tout le monde !) mais nombreux sont ceux qui contiennent des précurseurs de la protéine, les acides aminés ! Il est donc essentiel de varier les produits frais dans son alimentation pour préserver un taux de collagène stable.
On distingue trois sources de collagène :
On retrouve donc le collagène en abondance dans les os, carcasses de crustacés, peaux de poissons. Ils peuvent être préparés en bouillons ou consommés sous forme de gélatine.
Les aliments qui favorisent la synthèse de collagène sont plus nombreux et faciles à intégrer dans une alimentation saine. Produits laitiers, légumes verts, kiwi, fruits rouges, avocat, graines germées, légumineuses, l'ail ou oléagineux...
Certains aliments favorisent la synthèse de collagène par les cellules ou agissent en synergie avec le collagène, dont :
En raison d'un régime déséquilibré, de l'âge ou d'une activité physique intense, la consommation de compléments alimentaires peut être motivée. Le collagène est majoritairement extrait de coproduits de la pêche ou pour les régimes végétariens de membrane d’œuf de poule.
Nutergia a fait le choix d'une base de collagène marin, très proche dans sa constitution du collagène humain, il est parfaitement assimilé par l'organisme. Ce collagène est hydrolysé, c'est-à-dire déjà en partie "digéré" pour le rendre plus assimilable. Il est donc composé de petits peptides de collagènes (de poids moléculaire moyen de 2000 kDa) qui ne nécessitent pas beaucoup de transformation avant de passer dans la circulation sanguine.
1. Propriétés chimiques et fonctionnelles des protéines alimentaires, Sikorski, Zdzisław E., 2001.
2. Type II collagen oral tolerance; mechanism and role in collagen-induced arthritis and rheumatoid arthritis, Park KS, Park MJ, Cho ML, Kwok SK, Ju JH, Ko HJ, Park SH, Kim HY, Modern Rheumatology, 2009.
3. Procollagen trafficking, processing and fibrillogenesis, E. G. Canty & K. E. Kadler, Cell Sci., 2005.
4. Oral Collagen Supplementation : A Systematic Review of Dermatological Applications, FD Choi, CT Sung, ML Juhasz, NA Mesinkovsk, J Drugs Dermatol, 2019.
5. La biosynthèse du collagène, ME Grant, DJ Prockop, The New England Journal of Medicine (NEJM), 1972.
• Collagène marin d'origine française.
• Fabricants certifiés ISO 22000, référentiel international incontournable pour identifier et maîtriser les dangers liés à la sécurité des aliments.